Mnoho proteinových motorů, jako jsou kinesiny, generuje pohyb spřažením velké konformační změny s vazbou ATP a jeho hydrolýzou. Avšak přímé spojení mezi katalýzou ATP a výraznou strukturní změnou v takových proteinech nebylo prokázáno, částečně proto, že katalytická báze extrahující proton z molekuly vody nebyla známa. V nedávné studii publikované v Journal of Biological Chemistry byla definována krystalická struktura motorové domény lidského kinesinu Eg5 vázaného na nehydrolyzovatelný analog ATP 5´-adenylyl-beta,gama-imidodifosfát čili AMPPNP, čímž se motor zachytil v prehydrolytickém stavu. V tomto stadiu jsou obě štěpící oblasti spojeny solným můstkem, složeným ze dvou molekul vody mezi vnitřním solným můstkem a AMPPNP-gama-fosfátem. To naznačuje, že druhá molekula vody slouží jako obecná báze, sdílející proton s „lytickou“ vodní molekulou. Jde tu o první experimentální detekci katalytické báze ATPázové reakce, což může být mechanismus společný s dalšími NTPázami se zachovaným aktivním místem.